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Abstrato

Estudos de acoplamento molecular da rutina em metaloproteinase de matriz

S. Gurudeeban

As metaloproteinases de matriz (MMP), também conhecidas como matricinas, desempenham um papel importante na cicatrização de feridas, na engenharia de tecidos e na embriogénese. A ação da MMP é inibida por vários inibidores teciduais endógenos, mas a condição patológica requer um inibidor exógeno de fonte natural ou sintética. Assim sendo, o presente estudo tem como objetivo avaliar o efeito inibitório da rutina sobre as metaloproteinases. Os sítios ativos das proteínas alvo foram previstos através do 3DLignadsite. Com base no algoritmo genético Lamarckiano, a rutina com energia minimizada foi acoplada à MMP2, MMP3, MMP8 e MMP12 utilizando o Autodock 4.2. O resultado indica que a interação da rutina exibiu energia livre de ligação da MMP2 como -10,19kcalmol-1 em GLU, MMP8 como -8,83kcalmol-1 em LEU, THR, MMP3 como -8,83kcalmol-1 em ALA, HIS e MMP12 como -6,08 kcalmol-1 resíduos CYS e HIS57. Concluímos que a rutina é um inibidor eficaz da metaloproteinase da matriz. Outros estudos confirmarão a utilização da rutina como inibidor da metaloproteinase de matriz.